птидная связь является плоской, т.е. все атомы, образующие эту связь, расположены в одной плоскости. Пептидная связь может существовать в двух формах: цис - и транс-форме. Подавляющее большинство всех пептидных связей в протеинах находится в транс-конфигурации. Исключение здесь составляет только пептидная связь по иминогруппе аминокислоты пролин. Если исходить из того, что длины связей и углы связей достаточно хорошо соответствуют стандартным значениям, то следует отметить, что пространственная структура протеина зависит только от вращения относительно одинарных связей. Соответствующие углы называются диэдральны-ми углами и величины их зависят только от положения в аминокислотном звене. Эти углы обозначаются греческими буквами.  [16]

Пептидная связь, ( а) - транс конфигурация, ( Ь) - цис-конфигурация. Связь С - N носит частично двойной характер.  [17]

Пептидная связь обладает некоторой гибкостью. Дальнейшее уточнение модели требует введения потенциалов изменения валентных углов, длин связей и торсионного вращения вокруг пептидной связи. Это, естественно, делает конформационное пространство одного остатка многомерным, а любое непосредственное использование или исчерпывающее описание - затруднительным.  [18]

Пептидная связь, образованная остатком аргинина, гидролизуется быстрее, чем связь, образованная остатком лизина.  [19]

Пептидная связь - амидная связь, которая связывает фрагменты двух аминокислот.  [20]

Пептидная связь играет особую роль в полипептидах и белковых веществах. На свойстве многоосновных кислот реагировать с диаминами и образовывать высокомолекулярные цепные полимеры с пептидными связями основано получение полиамидной смолы найлона, успешно конкурирующего с натуральным и искусственным шелком.  [21]

Пептидная связь образуется в результате таких реакций замещения. Следующие примеры иллюстрируют типичный ход реакций при карбобензоксилирова-нии и при конденсации с помощью тетразтилпирофосфита.  [22]

Пептидная связь С - NH - СО - - R, которая образуется в результате отщепления молекулы воды из амино - и карбоксильной групп, играет важнейшую роль в простых пептидах, молекулы которых представляют собой цепи из нескольких сотен аминокислот. Естественно, что строение белков более сложно.  [23]

Пептидная связь имеет св-ва частично двойной связи. Частично двоесвязный характер пептидной связи делает невозможным своб.  [24]

Пептидная связь играет особую роль в полипептидах и белковых веществах. На свойстве многоосновных кислот реагировать с диаминами и образовывать высокомолекулярные цепные полимеры с пептидными связями основано получение полиамидной смолы найлона, успешно конкурирующего с натуральным и искусственным шелком.  [25]

Пептидная связь обладает некоторой гибкостью.  [26]

Тиализильная пептидная связь, получающаяся в результате восстановления дисульфидных связей и S-аминоэтилирования образовавшегося остатка цистеина, также расщепляется трипсином ( см разд. Природа R имеет второстепенное значение, хотя связи Arg-Pro и Lys-Pro не разрываются. Известны и многие другие протеиназы, которые по своей специфичности напоминают трипсин. Например, известно, что тромбин разрывает участки Arg-Gly и Arg-Ser в фибриногене - одном из своих природных субстратов, однако для эффективного катализа необходима еще и связь фермента со вторым участком молекулы субстрата. Поэтому тромбин находит лишь ограниченное применение при расщеплении пептидных связей с целью изучения последовательности, хотя в случае секретина он разрывает связь Arg-Asp, в то время как три связи Arg-Leu остаются незатронутыми. Действие трипсина можно ограничить так, чтобы он разрывал либо по остаткам аргинина, либо по остаткам лизина.  [27]

Пептидной связи присущи некоторые особенности двойной связи и определенная стабильность. Хотя все пептидные связи в белковой молекуле чувствительны к кислотному гидролизу, скорость гидролиза отдельной связи зависит от ряда факторов. Электростатические и стерические свойства молекулы в значительной степени определяются характером отдельных аминокислот и в меньшей степени природой и числом соседних аминокислот. Однако большое количество экспериментальных данных не подтверждает это предположение и на самом деле имеется определенная избирательность разрыва пептидных связей.  [28]

В пептидной связи имеется, таким образом, мезомерия характерная для амидной группы вообще. В результате такой мезомерии группировка - СО - NH - приобретает жесткий характер, располагаясь в одной плоскости.  [29]

Отсутствие пептидных связей, согласно своей гипотезе, Трен-зегор основывал на том факте, что хотя ни карбонильные, ни иминогруппы не реагировали с метилйодидом, полученные им продукты деградации присоединяли большое количество метальных групп.  [30]